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血紅蛋白化學(xué)式為C₃₀₃₂H₄₈₁₆O₈₁₂N₇₈₀S₈Fe_4， 

每1個(gè)血紅蛋白分子由1個(gè)珠蛋白和4個(gè)血紅素（又稱亞鐵原卟啉）組成。每個(gè)血紅素又由4個(gè)吡咯基組成一個(gè)環(huán)，中心為一鐵原子。每個(gè)珠蛋白有4條多肽鏈，每條多肽鏈與1個(gè)血紅素連接構(gòu)成Hb的單體或亞單位。Hb是由4個(gè)單體構(gòu)成的四聚體。不同Hb分子的珠蛋白的多肽鏈的組成不同。成年人Hb（HbA）的多肽鏈?zhǔn)?條α鏈和2條β鏈，為α₂β₂結(jié)構(gòu)。胎兒Hb（HbF）是2條α鏈和2條γ鏈，為α₂γ₂結(jié)構(gòu)。出生后不久HbF即為HbFA所取代。多肽鏈中氨基酸的排列順序已經(jīng)清楚。每條α鏈含141個(gè)氨基酸殘基，每條β鏈含146個(gè)氨基酸殘基。血紅素的Fe²⁺均連接在多肽鏈的組氨基酸殘基（His 8）上，這個(gè)組氨酸殘基若被其它氨基酸取代，或其鄰近的氨基酸有所改變，都會(huì)影響Hb的功能。可見蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)和功能密切相關(guān)。